mercredi 23 avril 2008 à 15:31
desquels et comment ?
1 pour la pharmacie
http://www.legrandsoir.info/spip.php?article2630Le secret de fabrication des protéines est contenu dans les gènes. Le langage génétique étant universel, tout organisme est capable de “traduire” un gène qui ne lui appartient pas et de fabriquer ainsi la protéine correspondante (c’est le principe de la transgenèse). Cependant, un grand nombre de protéines, en particulier celles des organismes dits “supérieurs” comme les humains, ont besoin pour être fonctionnelles, de subir, juste après avoir été fabriquées, des modifications chimiques telles que, par exemple, l’ajout de sucres (on parle alors de glycosylation). Les microorganismes ne sachant pas toujours faire ces modifications, la protéine étrangère qu’on leurs demande de fabriquer n’est alors pas “finie”. Le fait est que très souvent, les plantes sont capables de réaliser la glycosylation ou toute autre modification dite “post-traductionnelle”, et nous sont donc présentées comme une excellente alternative aux organismes transgéniques utilisés jusqu’alors comme usines de production de protéines d’intérêt pharmaceutique. Qu’en est-il exactement ?
Premièrement, il faut savoir que dans un certain nombre de cas, la levure de boulangerie est parfaitement capable de réaliser ces modifications, et donc de fabriquer directement des protéines opérationnelles. Disposant du gène de la lipase gastrique de chien, tout biologiste moléculaire travaillant sur la levure (et c’est mon cas) est capable en quelques semaines de fabriquer la levure transgénique produisant cette lipase gastrique. A t-on essayé de produire la lipase gastrique dans la levure ? Non.
Deuxièmement, il existe d’autres cellules que les microorganismes permettant de produire en culture (et donc toujours en espace confiné) et à grande échelle des protéines d’intérêt pharmaceutique. Ce sont par exemple les cellules d’insectes et les cellules d’ovaires de hamster (à partir desquelles on produit également le vaccin contre l’hépatite B par exemple), qui bien évidemment, sont beaucoup plus proches de nos propres cellules et ont donc beaucoup plus de chances de pouvoir réaliser les modifications post-traductionnelles requises par nos protéines. A t-on essayé de produire la lipase gastrique dans de telles cellules ? Non.
Troisièmement, ces modifications peuvent également être réalisées in vitro, après avoir extrait et purifié la protéine “non finie” des cellules transgéniques utilisées. Par exemple, l’insuline humaine produite par transgenèse dans la bactérie depuis 1981, n’est pas fonctionnelle à la sortie du micro-organisme et doit subir des modifications in vitro avant d’être administrée aux diabétiques insulino-dépendants. Certes, ces modifications conduisent à plus de 50% de perte et ont un coût. Ce “surcoût” engendré par l’incapacité du micro-organisme à finir le travail serait discriminatoire et le placerait hors compétition vis-à-vis de la plante. Mais rien n’est moins sûr... La société MERISTEM nous dit qu’il faut un hectare de son maïs transgénique pour produire la quantité de lipase gastrique nécessaire au traitement de 10 enfants (et qu’il faudrait donc à terme cultiver de l’ordre de 1000 hectares de ce maïs pour assurer la production nécessaire au traitement de l’ensemble des enfants atteints de mucoviscidose en France). En clair, cela signifie que le taux de production de lipase par pied de maïs est ridicule, et donc que le coût de purification de cette enzyme sera extrêmement élevé (il faudra purifier une protéine peu abondante à partir du mélange protéique très riche d’un organisme pluricellulaire complexe qu’est le maïs). En revanche, il est extrêmement facile de faire produire à une bactérie ou à la levure de boulangerie (organismes unicellulaires) des quantités très abondantes de cette lipase. Le coût des éventuelles modifications post-traductionnelles in vitro nécessaires serait alors largement compensé par l’économie faite sur la purification qui serait alors extrêmement simplifiée et conduirait à de très hauts rendements.
Quatrièmement, quand bien même le végétal constituerait, d’un point de vue tant biotechnologique qu’économique, le moyen idéal pour produire une protéine d’intérêt pharmaceutique, défiant toute concurrence de la part des microorganismes et autres systèmes cellulaires utilisés jusqu’alors en laboratoire, l’utilisation de la plante entière ne se justifie absolument pas pour autant. Il est tout à fait possible, à partir d’un morceau de plante (par exemple un morceau de racine) de régénérer une plante entière, mais également de multiplier les racines en culture, ou encore de faire en sorte que les cellules de racines se dissocient et se multiplient individuellement, offrant là encore la possibilité de les entretenir à grande échelle en culture. Ainsi, à partir d’une plante transgénique produisant une protéine d’intérêt (et obtenue à petite échelle en espace confiné), la production à grande échelle de cette protéine peut être obtenue, non pas en cultivant la plante sur des surfaces considérables, mais simplement en réalisant des cultures, dans des bio-réacteurs, du tissu (ou des cellules du tissu) dans lequel s’accumule cette protéine. De plus, il est important de préciser que les milieux de culture de cellules de plantes sont des milieux extrêmement simples et peu coûteux, et que lorsqu’il s’agit des racines, très souvent la protéine produite est excrétée dans le milieu extérieur, c’est-à-dire dans le milieu de culture, ce qui simplifie encore grandement la purification. Un article (référence 1), paru en novembre dernier dans la revue Nature Biotechnology (pourtant réputée être très “pro-OGM”), et intitulé « Cultures de cellules de plantes pour la production de protéines d’intérêt » souligne que « L’avantage sans doute le plus important des cellules de plantes par rapport à la plante entière est la procédure beaucoup plus simple de purification du produit, tout particulièrement quand ce produit est sécrété dans le milieu de culture ». Il y est également écrit que « Contrairement aux plantes en plein champ, la performance des cultures de cellules de plantes est indépendante du climat, de la qualité du sol, des saisons, de la longueur du jour et du temps [et qu’] il n’y a aucun risque de contamination avec des mycotoxines, des herbicides ou des pesticides ». Cet article recense notamment les 23 protéines d’intérêt pharmaceutique déjà produites en laboratoire dans des cultures de cellules de plantes (essentiellement du tabac).
Il est donc clair que non seulement les alternatives en espace confiné existent, mais qu’en plus, celles-ci présentent des avantages incontestables par rapport aux plantes cultivées en plein champ.
donc l'argument monsanto faire des plantes en plein champ pour soigner ne tient pas, on peut faire mieux, en labo, moins cher, plus grosse quantité et qualité garantie. Ce qui laisse en plus le champ libre pour la nourriture.
2) améliorer la productivité
là aussi ça tombe à l'eau, les expériences prouvent que ça ne marche pas. D'autant plus qu'en faisant des croisements "naturels" sans titiller des bouts d'adn les agriculteurs obtiennent de bons résultats.
3) lutter contre la faim
mon préféré ! monsanto chantre des humanitaires ..........
demandez donc aux producteurs de coton en inde ils vous en donneront des nouvelles.
NB monsanto n'est pas tout seul bien entendu , d'autres semenciers essaient de se créer un monopole sur ce qui est tout de même vital, la nourriture !